Albumine
Les albumines (du latin albus, blanc) sont des protéines solubles dans l'eau pure, moins dans l'eau salée. Leur masse molaire est d'environ 65 000 g/mol, elles sont composées d'environ 580 acides aminés et ne contiennent pas de glucides.
Chez les mammifères, c'est une protéine plasmatique produite par le foie. L'albumine fait partie des rares protéines du plasma sanguin à ne pas être glycosylée, c'est-à-dire qu'elle ne comporte pas de portion osidique ajoutée par un processus enzymatique. Par contre, l'albumine fait partie de la fructosamine (l'ensemble des protéines glyquées présentes dans le sérum), elle peut donc être glyquée. Le blanc d'œuf est lui aussi constitué d'albuminoïdes. On la trouve dans le lait, dans les muscles et dans le plasma sanguin. L'albumine est également présente dans les végétaux, en particulier dans les graines de céréales. Elles ont la propriété de coaguler aux alentours de 70 °C.
Chimie
L'albumine est constituée d'un groupe de protéines simples formées de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et d'un petit pourcentage de soufre. L'albumine est coagulable sous l'action de la chaleur, des acides minéraux, de l'alcool, de l'éther. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.
La sérum albumine humaine comporte 610 acides aminés, et son poids moléculaire est de 65 000 dalton. La demi-vie de l'albumine dans le sang humain est d'environ 20 jours.
Rôle chez les vertébrés
L’albumine est essentielle pour le maintien de la pression osmotique indispensable à la bonne répartition des liquides entre les vaisseaux sanguins et les tissus ou le milieu interstitiel.
Chez l'être humain
L’intervalle normal de concentration en albumine dans le sang est de 38 à 48 g·L-1, mais la moyenne reste généralement de 40 g/l et elle représente habituellement environ 60 % des protéines plasmatiques ; toutes les autres protéines du plasma sont désignées collectivement sous le nom de globulines.
Fonctions
- Maintien de la pression osmotique
- Transport des hormones thyroïdiennes
- Transport d'autres hormones, en particulier les hormones liposolubles
- Transport des acides gras libres
- Transport de la bilirubine non-conjuguée
- Transport de nombreuses drogues
- Transport du tryptophane[1]
- Lie de manière compétitive les ions calcium (Ca2+)
- Tampon pH
- Réserve en acides aminés
Causes de déficiences de l'albumine
- Cirrhose du foie (le plus souvent)
- Baisse de production (famine, dénutrition)
- Excrétion excessive par les reins : syndrome néphrotique
- Entéropathies entraînant des pertes protéiques
Utilisations
Comme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à 71 °C, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le chlorure de mercure(II), le sulfate de cuivre, le nitrate d'argent. Elle est ainsi utilisée comme antidote contre ces poisons. Une pâte d'albumine mélangée à de l'hydroxyde de calcium (chaux éteinte) se transforme en une masse très dure, utilisée comme ciment pour réparer les poteries cassées.
Elle peut également être utilisée comme succédané (substitut du plasma) en cas d'hypovolémie à la suite d'un état de choc.
En photographie, elle était utilisée au XIXe siècle pour l'impression à l'albumine.
En médecine
Le taux d'albumine dans le sang est appelé albuminémie. Elle peut être abaissée dans certaines circonstances : dénutrition, syndrome néphrotique, etc.
Certains cas imposent la perfusion d'albumine : hypoalbuminémie sévère (taux inférieur à 22 g·L-1), syndrome néphrotique réfractaire, ictère nucléaire du nourrisson, choc hypovolémique de l'enfant et de la femme enceinte, infection du liquide d'ascite, réanimation[2].
Albumine sérique bovine
L'albumine sérique bovine ou en anglais : bovine serum albumin (BSA), est une source d'albumine extraite du sérum du sang de bœuf. Elle est utilisée en biologie moléculaire, par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des Western blots.
Références
- William M. Pardridge et Gary Fierer, « Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits », Journal of Neurochemistry, vol. 54 (3), p. 971–976 (1990).
- E. Kipnis, G. Chatelain, B. Vallet, « Utilisation de l’albumine en réanimation », 51e congrès national d'anesthésie et de réanimation., (lire en ligne).
Bibliographie
- Perkins DJ (1961), Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin, Biochem. J., sep. 80:668–672.
