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Les '''albumines''' (du [[latin]] ''albus'', blanc) sont des [[protéine]]s [[solubilité|solubles]] dans l'[[Molécule d'eau|eau pure]], moins dans l'eau salée. Leur masse est d'environ {{unité|65|[[Unité de masse atomique unifiée|kDa]]}}{{Référence souhaitée}}, elles sont composées d'environ {{nobr|580 [[acide aminé|acides aminés]]}} et ne contiennent pas de [[glucide]]s.
[[Fichier:PDB 1ao6 EBI.jpg|thumb|Structure moléculaire de l'albumine]]
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Les '''albumines,''' ou '''albixines''' (du [[latin]] ''albus'', blanc) sont des [[protéine]]s [[Protéine globulaire|globulaires]] [[solubilité|solubles]] dans l'[[Molécule d'eau|eau pure]], moins dans l'eau salée. Leur masse est d'environ {{unité|65|[[Unité de masse atomique unifiée|kDa]]}}<ref>{{Article|prénom1=P P|nom1=Minghetti|prénom2=D E|nom2=Ruffner|prénom3=W J|nom3=Kuang|prénom4=O E|nom4=Dennison|titre=Molecular structure of the human albumin gene is revealed by nucleotide sequence within q11-22 of chromosome 4.|périodique=Journal of Biological Chemistry|volume=261|numéro=15|date=1986-05|issn=0021-9258|doi=10.1016/s0021-9258(19)62680-3|lire en ligne=https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)62680-3|consulté le=2022-07-04|pages=6747–6757}}</ref>, elles sont composées d'environ {{nobr|580 [[acide aminé|acides aminés]]}} et ne contiennent pas de résidus de [[glucide]]s.


Chez les [[mammifère]]s, c'est une protéine [[plasma sanguin|plasmatique]] produite par le [[foie]]. L'albumine fait partie des rares protéines du plasma sanguin à ne pas être [[Glycosylation|glycosylée]], c'est-à-dire qu'elle ne comporte pas de portion [[oside|osidique]] ajoutée par un processus [[enzyme|enzymatique]]. Par contre, l'albumine fait partie de la [[fructosamine]] (l'ensemble des protéines [[glycation|glyquées]] présentes dans le [[sérum sanguin|sérum]]), elle peut donc être glyquée. Le [[blanc d'œuf]] est lui aussi constitué d'albuminoïdes. On la trouve dans le [[lait]], dans les [[muscle]]s et dans le [[plasma sanguin]].
Chez les [[mammifère]]s, ce sont des protéines [[plasma sanguin|plasmatiques]] produites par le [[foie]]. Elles font partie des rares protéines du plasma sanguin à ne pas être [[Glycosylation|glycosylées]], c'est-à-dire qu'elles ne comportent pas de portion [[oside|osidique]] ajoutées par un processus [[enzyme|enzymatique]]. Par contre, elles font partie de la [[fructosamine]] (l'ensemble des protéines [[glycation|glyquées]] présentes dans le [[sérum sanguin|sérum]]), elles peuvent donc être glyquées. Le [[blanc d'œuf]] est lui aussi constitué d'albuminoïdes. On les trouve dans le [[lait]], dans les [[muscle]]s et dans le [[plasma sanguin]].


L'albumine est également présente dans les végétaux, elle est en particulier abondante dans les [[haricot]]s, les [[fève]]s, les [[asperge]]s, et dans les graines de plusieurs plantes [[Oléagineux|oléagineuses]]. Les substances protéiques que l'on trouve dans les sucs végétaux sont connues sous le nom d'albumine végétale.
Elles sont également présentes dans les végétaux ; elles sont en particulier abondantes dans les [[Haricot|haricots]], les [[fève]]s, les [[asperge]]s et dans les graines de plusieurs plantes [[Oléagineux|oléagineuses]]. Les substances protéiques que l'on trouve dans les sucs végétaux sont connues sous le nom d'albumine végétale<ref>{{Article|langue=en|prénom1=Shugang|nom1=Li|prénom2=Yiping|nom2=Cao|prénom3=Fang|nom3=Geng|titre=Genome-Wide Identification and Comparative Analysis of Albumin Family in Vertebrates|périodique=Evolutionary Bioinformatics|volume=13|date=2017-01-01|issn=1176-9343|issn2=1176-9343|pmid=28680266|pmcid=PMC5480655|doi=10.1177/1176934317716089|lire en ligne=http://journals.sagepub.com/doi/10.1177/1176934317716089|consulté le=2022-07-04|pages=117693431771608}}</ref>.


== Chimie ==
== Chimie ==
L'albumine est constituée d'un groupe de protéines simples formées de [[carbone]], d'[[hydrogène]], d'[[oxygène]], d'[[azote]] et d'un petit pourcentage de [[soufre]]. L'albumine est [[Réaction de Maillard|coagulable]] sous l'action de la chaleur, des [[acide minéral|acides minéraux]], de l'[[Éthanol|alcool]], de l'[[Éther diéthylique|éther]]. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.
Les albumines<ref>{{Lien web |auteur=Hervé This |titre=Chapitre 08.01 : Sciences & technologies des aliments {{!}} Académie d'Agriculture de France |url=https://www.academie-agriculture.fr/publications/encyclopedie/grand-theme-8-alimentation-humaine/chapitre-0801-sciences-technologies-des |site=www.academie-agriculture.fr |consulté le=2021-04-22}}</ref> sont un groupe de protéines simples formées de [[carbone]], d'[[hydrogène]], d'[[oxygène]], d'[[azote]] et d'un petit pourcentage de [[soufre]]. L'albumine est [[Réaction de Maillard|coagulable]] sous l'action de la chaleur, des [[acide minéral|acides minéraux]], de l'[[Éthanol|alcool]], de l'[[Éther diéthylique|éther]]. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.


La sérum albumine humaine comporte 610 acides aminés, et son [[poids moléculaire]] est de {{unité|69000|[[Unité de masse atomique|dalton]]}}. La [[demi-vie]] de l'albumine dans le sang humain est d'environ {{unité|19|jours}}.
La sérumalbumine humaine (ou albumine sérique humaine) comporte 585 acides aminés<ref>NCBI, [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/projects/sviewer/?id=NM_000477 « Homo sapiens albumin (ALB), mRNA »], 2018.</ref> et sa [[masse moléculaire]] est d'environ {{unité|65|à=70|[[Unité de masse atomique|kilodaltons]]}}. La [[demi-vie]] de l'albumine dans le sang humain est d'environ {{unité|20|jours}}. Le [[point isoélectrique]] de la sérumalbumine est de 4,9.


== Fonction ==
== Fonction ==

=== Rôle chez les vertébrés ===
=== Rôle chez les vertébrés ===
L’albumine est essentielle pour le maintien de la [[pression osmotique]] indispensable à la bonne répartition des liquides entre les [[Vaisseau sanguin|vaisseaux sanguins]] et les [[tissu biologique|tissus]] ou le [[milieu interstitiel]].
L’albumine est essentielle pour le maintien de la [[pression osmotique]] indispensable à la bonne répartition des liquides entre les [[Vaisseau sanguin|vaisseaux sanguins]] et les [[tissu biologique|tissus]] ou le [[milieu interstitiel]].


=== Rôle chez l'être humain ===
=== Rôle chez l'être humain ===
L'albumine sérique est la protéine principale du [[plasma sanguin]] humain<ref>{{Article|prénom1=Albert|nom1=Farrugia|titre=Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic?|périodique=Transfusion Medicine Reviews|volume=24|numéro=1|date=2010-01-01|issn=1532-9496|pmid=19962575|doi=10.1016/j.tmrv.2009.09.005|lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19962575|consulté le=2017-03-29|pages=53–63}}</ref>. L’intervalle normal de concentration en albumine dans le [[sang]] est de 34 à {{unité/2|46|g||L|-1}}, mais la moyenne reste généralement de {{unité|40|g/l}} et elle représente habituellement environ 60 % des protéines plasmatiques ; toutes les autres protéines du [[Plasma sanguin|plasma]] sont désignées collectivement sous le nom de [[globuline]]s. Elle lie l'eau, les [[Cation|cations]] (tels que Ca<sub>2</sub><sup>+</sup>, Na<sup>+</sup> et K<sup>+</sup>), les [[Acide gras|acides gras]], les [[Hormone|hormones]], la [[bilirubine]], la [[thyroxine]] (T4) et les produits pharmaceutiques (y compris les [[Barbiturique|barbituriques]]) : sa fonction principale est de réguler la [[pression oncotique]] du sang. L'[[Alpha-fœtoprotéine|alpha-foetoprotéine]] (alpha-foetoglobuline) est une protéine plasmatique fœtale qui lie divers cations, acides gras et bilirubine. La [[protéine liant la vitamine D]] ([[:en:Vitamin_D-binding_protein|''en'']]), qui appartient à la famille des gènes de l'albumine, se lie à la vitamine D et à ses métabolites, ainsi qu'aux acides gras. Le point isoélectrique de l'albumine est de 4,9.
L'albumine sérique est la protéine principale du [[plasma sanguin]] humain<ref>{{Article|langue=en|prénom=Albert|nom=Farrugia|titre=Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic?|périodique=Transfusion Medicine Reviews|volume=24|numéro=1|date=2010-01-01|issn=1532-9496|pmid=19962575|doi=10.1016/j.tmrv.2009.09.005|lire en ligne=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19962575|consulté le=2017-03-29|pages=53–63}}.</ref>. L’intervalle normal de concentration en albumine dans le [[sang]] est de {{unité|34|à=46|g||L|-1}}, mais la moyenne reste généralement de {{unité|40|g||L|-1}} et elle représente habituellement environ 60 % des protéines plasmatiques ; toutes les autres protéines du [[Plasma sanguin|plasma]] sont désignées collectivement sous le nom de « [[globuline]]s ». Elle lie l'eau, les [[cation]]s (tels que Ca<sup>2+</sup>, Na<sup>+</sup> et K<sup>+</sup>), les [[Acide gras|acides gras]], les [[hormone]]s, la [[bilirubine]], la [[thyroxine]] (T4) et les produits pharmaceutiques (y compris les [[barbiturique]]s) : sa fonction principale est de réguler la [[pression oncotique]] du sang. L'[[alpha-fœtoprotéine]] (alpha-fœtoglobuline) est une protéine plasmatique qui lie divers cations, acides gras et bilirubine. La [[protéine de liaison à la vitamine D]], qui appartient à la famille des albumines, se lie à la {{nobr|vitamine D}} et à ses métabolites, ainsi qu'aux acides gras.

L'albumine sérique humaine a démontré son rôle dans l'immunité innée contre certaines infections bactériennes. En particulier, elle a montré sa capacité à se lier à la toxine B de ''Clostridioides difficile'', entravant ainsi son entrée dans les entérocytes<ref>{{Article|langue=en|prénom1=Alessandra|nom1=di Masi|prénom2=Loris|nom2=Leboffe|prénom3=Fabio|nom3=Polticelli|prénom4=Federica|nom4=Tonon|titre=Human Serum Albumin Is an Essential Component of the Host Defense Mechanism Against Clostridium difficile Intoxication|périodique=The Journal of Infectious Diseases|volume=218|numéro=9|date=2018-09-22|issn=0022-1899|issn2=1537-6613|doi=10.1093/infdis/jiy338|lire en ligne=https://academic.oup.com/jid/article/218/9/1424/5032506|consulté le=2023-10-28|pages=1424–1435}}</ref>.


=== Fonctions ===
=== Fonctions ===
* Maintien de la [[pression osmotique]]<ref>{{lien web |auteur1=Universalis |titre=Sérumalbumine ou albumine sérique |url=https://www.universalis.fr/encyclopedie/serumalbumine-albumine-serique/ |site=[[Encyclopædia Universalis|universalis.fr]] |consulté le=14-11-2023}}.</ref>
* Maintien de la [[pression osmotique]]
* Transport des [[hormone]]s thyroïdiennes
* Transport des [[hormone]]s thyroïdiennes
* Transport d'autres hormones, en particulier les hormones [[liposoluble]]s
* Transport d'autres hormones, en particulier les hormones [[liposoluble]]s
* Transport des [[acide gras|acides gras]] libres
* Transport des [[acide gras|acides gras]] libres
* Transport de la [[bilirubine]] non-conjuguée
* Transport de la [[bilirubine]] non conjuguée
* Transport de nombreuses [[drogue]]s
* Transport de nombreuses [[drogue]]s
* Transport du [[tryptophane]]<ref>{{article|auteurs=William M. Pardridge et Gary Fierer|titre=Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits|journal=Journal of Neurochemistry|vol=54|no=3|pages=971–976|date=1990|résumé=http://www.blackwell-synergy.com/doi/abs/10.1111/j.1471-4159.1990.tb02345.x}}</ref>
* Transport du [[tryptophane]]<ref>{{article|langue=en|titre=Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits|journal=Journal of Neurochemistry|vol=54|no=3|année=1990|doi=10.1111/j.1471-4159.1990.tb02345.x|pages=971–976|auteur1=William M. Pardridge |auteur2= Gary Fierer}}.</ref>
* Lie de manière compétitive les ions [[calcium]] (Ca{{exp|2+}})
* Liaison compétitive aux ions [[calcium]] (Ca{{exp|2+}})
* [[solution tampon|Tampon]] [[potentiel hydrogène|pH]]
* [[solution tampon|Tampon]] [[potentiel hydrogène|pH]]
* Réserve en acides aminés
* Réserve en acides aminés

=== Causes de déficiences de l'albumine ===
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* [[Cirrhose]] (le plus souvent)
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* Baisse de production ([[famine]], [[dénutrition]])
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* [[Excrétion]] excessive par les [[rein]]s : [[syndrome néphrotique]]
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* [[Entéropathie]]s entraînant des pertes protéiques


== Utilisations ==
== Utilisations ==
Comme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à {{tmp|71|°C}}, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le [[chlorure de mercure(II)]], le [[sulfate de cuivre]], le [[nitrate d'argent]]. Elle est ainsi utilisée comme [[antidote]] contre ces poisons. Une pâte d'albumine mélangée à de l'[[hydroxyde de calcium]] ([[Chaux (chimie)|chaux]] éteinte) se transforme en une masse très dure, utilisée comme [[ciment]] pour réparer les poteries cassées.
Comme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à {{tmp|71|°C}}, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le [[chlorure de mercure(II)]], le [[sulfate de cuivre]], le [[nitrate d'argent]]. Une pâte d'albumine mélangée à de l'[[hydroxyde de calcium]] ([[Chaux (chimie)|chaux]] éteinte) se transforme en une masse très dure, utilisée comme [[ciment]] pour réparer les poteries cassées.


Elle peut également être utilisée comme succédané (substitut du plasma) en cas d'[[hypovolémie]] à la suite d'un état de choc.
Elle peut également être utilisée comme succédané (substitut du plasma) en cas d'[[hypovolémie]] à la suite d'un état de choc.
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Le taux d'albumine dans le sang est appelé albuminémie. Elle peut être abaissée dans certaines circonstances : dénutrition, [[syndrome néphrotique]]{{etc.}}
Le taux diminué d'albumine dans le sang est appelé hypoalbuminémie. Elle peut être abaissée dans certaines circonstances :
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* [[cirrhose]] (le plus souvent) ;
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* baisse de production ([[famine]], [[dénutrition]]) ;
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* [[excrétion]] excessive par les [[rein]]s : [[syndrome néphrotique]] ;
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* [[entéropathie]]s entraînant des pertes protéiques.


Certains cas imposent la perfusion d'albumine :
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Certains cas imposent la perfusion d'albumine : hypoalbuminémie sévère (taux inférieur à {{unité/2|22|g||L|-1}}), syndrome néphrotique réfractaire, [[ictère]] nucléaire du nourrisson, [[collapsus (médecine)|choc hypovolémique]] de l'enfant et de la femme enceinte, infection du liquide d'ascite, réanimation<ref>{{Article|nom1= E. Kipnis, G. Chatelain, B. Vallet|titre= Utilisation de l’albumine en réanimation|périodique= {{51e|congrès}} national d'anesthésie et de réanimation. |année= 2009|url texte= http://www.sfar.org/acta/dossier/2009/med_B978-2-8101-0173-3.c0073.html|consulté le=15 janvier 2015}}.</ref>.
* hypoalbuminémie sévère (concentration inférieure à {{unité|22|g||L|-1}})<ref name=":0" /> ;
* syndrome néphrotique réfractaire<ref name=":0" /> ;
* [[ictère]] nucléaire du nourrisson<ref name=":0" /> ;
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* infection du liquide d'ascite<ref name=":0" /> ;
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* réanimation<ref name=":0">{{Article|auteur1= E. Kipnis |auteur2= G. Chatelain |auteur3= B. Vallet|titre= Utilisation de l’albumine en réanimation|périodique= {{51e|congrès}} national d'anesthésie et de réanimation|année= 2009|url texte= http://www.sfar.org/acta/dossier/2009/med_B978-2-8101-0173-3.c0073.html|consulté le=15 janvier 2015}}.</ref>…


=== Albumine sérique bovine ===
=== Albumine sérique bovine ===
L'[[Albumine de sérum bovin|albumine sérique bovine]] ou {{en anglais|bovine serum albumin}} (BSA), est une source d'albumine extraite du sérum du sang de [[Bœuf (animal)|bœuf]]. Elle est utilisée en [[biologie moléculaire]], par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des [[Western blot]]s.
L'[[Albumine de sérum bovin|albumine sérique bovine]] (en anglais ''{{langue|en|bovine serum albumin}}'' ou BSA) est une source d'albumine extraite du sérum du sang de [[Bœuf (animal)|bœuf]]. Elle est utilisée en [[biologie moléculaire]], par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des [[western blot]]s.


== Références ==
== Références ==
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== Bibliographie ==
== Bibliographie ==
* Perkins DJ (1961), ''Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin'', ''Biochem. J.'', sep. 80:668–672.
* {{en}} Perkins D.J., ''Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin'', ''Biochem. J.'', 1961, sep. 80:668–672.


{{Palette|Hormone thyroïdienne}}
{{Palette|Hormone thyroïdienne}}


{{Portail|Biochimie|biologie cellulaire et moléculaire|médecine}}
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[[Catégorie:Protéine plasmatique]]
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Structure moléculaire de l'albumine

Les albumines, ou albixines (du latin albus, blanc) sont des protéines globulaires solubles dans l'eau pure, moins dans l'eau salée. Leur masse est d'environ 65 kDa[1], elles sont composées d'environ 580 acides aminés et ne contiennent pas de résidus de glucides.

Chez les mammifères, ce sont des protéines plasmatiques produites par le foie. Elles font partie des rares protéines du plasma sanguin à ne pas être glycosylées, c'est-à-dire qu'elles ne comportent pas de portion osidique ajoutées par un processus enzymatique. Par contre, elles font partie de la fructosamine (l'ensemble des protéines glyquées présentes dans le sérum), elles peuvent donc être glyquées. Le blanc d'œuf est lui aussi constitué d'albuminoïdes. On les trouve dans le lait, dans les muscles et dans le plasma sanguin.

Elles sont également présentes dans les végétaux ; elles sont en particulier abondantes dans les haricots, les fèves, les asperges et dans les graines de plusieurs plantes oléagineuses. Les substances protéiques que l'on trouve dans les sucs végétaux sont connues sous le nom d'albumine végétale[2].

Chimie[modifier | modifier le code]

Les albumines[3] sont un groupe de protéines simples formées de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et d'un petit pourcentage de soufre. L'albumine est coagulable sous l'action de la chaleur, des acides minéraux, de l'alcool, de l'éther. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.

La sérumalbumine humaine (ou albumine sérique humaine) comporte 585 acides aminés[4] et sa masse moléculaire est d'environ 65 à 70 kilodaltons. La demi-vie de l'albumine dans le sang humain est d'environ 20 jours. Le point isoélectrique de la sérumalbumine est de 4,9.

Fonction[modifier | modifier le code]

Rôle chez les vertébrés[modifier | modifier le code]

L’albumine est essentielle pour le maintien de la pression osmotique indispensable à la bonne répartition des liquides entre les vaisseaux sanguins et les tissus ou le milieu interstitiel.

Rôle chez l'être humain[modifier | modifier le code]

L'albumine sérique est la protéine principale du plasma sanguin humain[5]. L’intervalle normal de concentration en albumine dans le sang est de 34 à 46 g L−1, mais la moyenne reste généralement de 40 g L−1 et elle représente habituellement environ 60 % des protéines plasmatiques ; toutes les autres protéines du plasma sont désignées collectivement sous le nom de « globulines ». Elle lie l'eau, les cations (tels que Ca2+, Na+ et K+), les acides gras, les hormones, la bilirubine, la thyroxine (T4) et les produits pharmaceutiques (y compris les barbituriques) : sa fonction principale est de réguler la pression oncotique du sang. L'alpha-fœtoprotéine (alpha-fœtoglobuline) est une protéine plasmatique qui lie divers cations, acides gras et bilirubine. La protéine de liaison à la vitamine D, qui appartient à la famille des albumines, se lie à la vitamine D et à ses métabolites, ainsi qu'aux acides gras.

L'albumine sérique humaine a démontré son rôle dans l'immunité innée contre certaines infections bactériennes. En particulier, elle a montré sa capacité à se lier à la toxine B de Clostridioides difficile, entravant ainsi son entrée dans les entérocytes[6].

Fonctions[modifier | modifier le code]

Utilisations[modifier | modifier le code]

Comme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à 71 °C, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le chlorure de mercure(II), le sulfate de cuivre, le nitrate d'argent. Une pâte d'albumine mélangée à de l'hydroxyde de calcium (chaux éteinte) se transforme en une masse très dure, utilisée comme ciment pour réparer les poteries cassées.

Elle peut également être utilisée comme succédané (substitut du plasma) en cas d'hypovolémie à la suite d'un état de choc.

En photographie, elle était utilisée au XIXe siècle pour l'impression à l'albumine.

En médecine[modifier | modifier le code]

albumine
Classe Substituts du sang et fractions protéiques, ATC code B05AA01
modifier Consultez la documentation du modèle

Le taux diminué d'albumine dans le sang est appelé hypoalbuminémie. Elle peut être abaissée dans certaines circonstances :

Certains cas imposent la perfusion d'albumine :

  • hypoalbuminémie sévère (concentration inférieure à 22 g L−1)[9] ;
  • syndrome néphrotique réfractaire[9] ;
  • ictère nucléaire du nourrisson[9] ;
  • choc hypovolémique de l'enfant et de la femme enceinte[9] ;
  • infection du liquide d'ascite[9] ;
  • réanimation[9]…

Albumine sérique bovine[modifier | modifier le code]

L'albumine sérique bovine (en anglais bovine serum albumin ou BSA) est une source d'albumine extraite du sérum du sang de bœuf. Elle est utilisée en biologie moléculaire, par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des western blots.

Références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ P P Minghetti, D E Ruffner, W J Kuang et O E Dennison, « Molecular structure of the human albumin gene is revealed by nucleotide sequence within q11-22 of chromosome 4. », Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 15,‎ , p. 6747–6757 (ISSN 0021-9258, DOI 10.1016/s0021-9258(19)62680-3, lire en ligne, consulté le )
  2. ↑ (en) Shugang Li, Yiping Cao et Fang Geng, « Genome-Wide Identification and Comparative Analysis of Albumin Family in Vertebrates », Evolutionary Bioinformatics, vol. 13,‎ , p. 117693431771608 (ISSN 1176-9343 et 1176-9343, PMID 28680266, PMCID PMC5480655, DOI 10.1177/1176934317716089, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ Hervé This, « Chapitre 08.01 : Sciences & technologies des aliments | Académie d'Agriculture de France », sur www.academie-agriculture.fr (consulté le )
  4. ↑ NCBI, « Homo sapiens albumin (ALB), mRNA », 2018.
  5. ↑ (en) Albert Farrugia, « Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic? », Transfusion Medicine Reviews, vol. 24, no 1,‎ , p. 53–63 (ISSN 1532-9496, PMID 19962575, DOI 10.1016/j.tmrv.2009.09.005, lire en ligne, consulté le ).
  6. ↑ (en) Alessandra di Masi, Loris Leboffe, Fabio Polticelli et Federica Tonon, « Human Serum Albumin Is an Essential Component of the Host Defense Mechanism Against Clostridium difficile Intoxication », The Journal of Infectious Diseases, vol. 218, no 9,‎ , p. 1424–1435 (ISSN 0022-1899 et 1537-6613, DOI 10.1093/infdis/jiy338, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ Universalis, « Sérumalbumine ou albumine sérique », sur universalis.fr (consulté le ).
  8. ↑ (en) William M. Pardridge et Gary Fierer, « Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits », Journal of Neurochemistry, vol. 54, no 3,‎ , p. 971–976 (DOI 10.1111/j.1471-4159.1990.tb02345.x).
  9. ↑ a b c d e et f E. Kipnis, G. Chatelain et B. Vallet, « Utilisation de l’albumine en réanimation », 51e congrès national d'anesthésie et de réanimation,‎ (lire en ligne).

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • (en) Perkins D.J., Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin, Biochem. J., 1961, sep. 80:668–672.
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Hormones thyroïdiennes, métabolites et facteurs associés
Hormones
et métabolites
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Protéines
Médecine
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